Биологические катализаторы и вирусы

Презентация к уроку

Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.

Вопрос о жизненной силе растений, животных и человека всегда интересовал людей. Что это за вещества, которые "заставляют" организм расщеплять продукты? Изучая биологию человека можно провести простые исследования на уроке, отвечая на ряд вопросов. Почему ферменты - это биологически активные вещества, без которых живым организмам было бы невозможно жить? Откуда организм может получить ферменты? А есть ли их заменители? Возможно ли обнаружить ферменты в сырых, вареных продуктах?

Цель: Найти ответы на многие вопросы, касающиеся здоровья, правильного питания и роли ферментов. Исследование состоит из двух частей: теоретической и практической.

Лекция. Одна из главных задач химиков - научиться ускорять химические реакции с помощью катализаторов. Ферменты намного эффективнее химических катализаторов, а кроме того, более избирательны: могут извлекать из сложной смеси только одно вещество и превращать его не в несколько продуктов, а в один. Неудивительно, что химики, биологи и физики давно уже пытаются понять, как устроены и работают ферменты. [1]

Ферменты - природные нанороботы, главные рабочие инструменты всего живого. Они отвечают почти за все химические реакции, проходящие в живом существе: обеспечивают энергией и строительными материалами; создают и разрушают сигнальные молекулы, нужные для регуляции жизненных процессов; защищают организм от чужеродных веществ. Еще ферменты перезаписывают и размножают наследственную информацию, то есть синтезируют ДНК и РНК. Участвуют в реализации этой информации - в синтезе самих себя и других белков.[2]

Вот такое путешествие в мир исследования ферментов предстояло выполнить.

Глава 1. Что мы должны знать о ферментах?

1. Наш организм не вырабатывает пищевых ферментов. Мы получаем их лишь тогда, когда съедаем сырую пищу или когда принимаем ферменты в виде диетических добавок. Наш организм вырабатывает пищеварительные ферменты в поджелудочной железе, но они не работают в желудке. Они работают только в двенадцатиперстной кишке при условии сохранения там слабощелочной реакции. Поэтому, если у вас нарушен кислотно-щелочной баланс, ферменты вашей поджелудочной железы работать не будут.

2. Считается, что соляная кислота желудочного сока расщепляет белок. Это не так. Соляная кислота не расщепляет белок, она лишь превращает фермент пепсиноген в его активную форму, называемую пепсином, - фермент, расщепляющий белок, который начинает свою работу в желудке.

3. Пищевые ферменты работают в желудке, а ферменты поджелудочной железы работают в двенадцатиперстной кишке. Пищевые ферменты отличаются от других растительных ферментов тем, что работают при широком диапазоне, то есть сохраняют активность как в желудке, так и в двенадцатиперстной кишке. А вот панкреатин - фермент поджелудочной железы, работает в узкощелочной среде РН (7,8-8,3) и разрушается в кислой среде желудка.

4. Обычно, если кислотность снижена, врачи назначают пациенту соляную кислоту, чтобы повысить кислую среду и улучшить переваривание белка. Правильно ли это? Нет, это не так. Это "подкисление" в первую очередь меняет РН крови. Срабатывает буферная система нейтрализации кислоты щелочью. Соляная кислота лишает активности ферменты поджелудочной железы, ухудшая пищеварение. Оптимального результата можно достичь с помощью пищевых ферментов, а не введением в организм кислого или добавок с соляной кислотой. Кроме того, это беспорядочное глотание - нагрузки на почки, которым нужно выделить избыток кислот.

5. Если кислотность слишком велика, обычно рекомендуют диетические добавки в виде солей кальция. При этом считают, что это заодно предупредит развитие такой болезни, как размягчение костей (остеопороз). Но это отнюдь не так! Кальциевые соли имеют эффект, противоположный соляно- кислому эффекту. Уже доказано, правильнее было бы наоборот - ни в коем случае этот кальций не пить. Именно на фоне щелочной реакции неорганический кальций только превратится в соль щавелевой кислоты и будет способствовать развитию артрита и других заболеваний костей и суставов, а также образованию катаракты. В то же время процесс пищеварения можно легко скорректировать, употребляя больше сырой пищи, в которой и содержатся все пищевые ферменты.

6. Ошибочно считают, что невозможно установить недостаток в организме ферментов. Между тем недостаток ферментов в организме проявляется определенными симптомами ферментного голодания: лихорадка, жар; увеличение поджелудочной железы (чаще всего встречается у пациентов, которые едят переваренную пищу, где все ферменты погибли); увеличение количества белых кровяных шариков после употребления вареной, консервированной пищи в отличие от сырой пищи, богатой ферментами, которая никогда не дает такого отрицательного эффекта; появление в моче продуктов, указывающих, что в кишечнике не все благополучно в результате плохого переваривания белка из-за отсутствия нужных ферментов.

Ферменты, которые мы получаем вместе с сырой пищей, важны не только для пищеварения, но и для поддержания здоровья, предупреждения болезней. Если мы едим свежие сырые продукты на пустой желудок, они попадают в кровяное русло и проделывают следующую работу: разрушают белковые структуры вирусов и бактерий, а также любые другие вредные субстанции, появляющиеся при воспалениях. Поэтому ферменты (особенно свежих соков, богатых ферментами) очень эффективны: во время воспалительных процессов подобно холоду они контролируют отек, красноту, жар, острую боль.

Ферменты, переваривающие белки, имеют значительный лечебный эффект при заболевании глаз, ушей и почек. Это первая линия обороны иммунной системы.

Амилаза - это фермент, переваривающий углеводы. Но она также устраняет гной, состоящий, как известно, из погибших белых кровяных шариков. Например, при абсцессе зубов, десен, когда антибиотики плохо помогают, улучшение может наступить, если принимать соответствующие дозы амилазы, которая сражается с гноем: абсцесс исчезает в короткое время.

Фермент липаза переваривает жиры, включая жиры пищи и флоры, состоящих из клеток, окруженных жировой оболочкой, также разрушает жировую оболочку некоторых вирусов, увеличивает проницаемость клетки: вирус становится доступным и переваривается пищевыми ферментами.

Что лучше - есть пищу с высоким содержанием липазы или принимать эту же липазу в виде диетических добавок? Конечно, лучше есть пищу с высоким содержанием ферментов,чем употреблять фармацевтически приготовленные ферменты.[4] Рисунок 1.

1.1. Надо просто знать их источники:

1. Зерновые, овощи и фрукты, орехи, выращенные в естественных органических условиях. Необходимо ежедневно употреблять сырые салаты из овощей домашнего приготовления, свежий сок из овощей и фруктов. Можно, конечно, есть овощи, приготовленные на пару, но их уже должно быть в 3 раза меньше, чем сырых.

2. Современная наука еще не научилась производить синтетическим путем полноценные ферменты. Поэтому только сырая пища сохраняет ферменты, так как эти пружины в живой жизни очень чувствительны к температуре. Употребление сырой пищи помогает сохранить запас своих собственных ферментов, что важно для их мобилизации организмом в любой нужный момент.

1.2. Какие растения богаты ферментами?

Особенно богаты ферментами: ростки семян и зерен, их побеги; хрен, чеснок, авокадо, киви, папайя, ананасы, бананы, манго, соевый соус. Его научились приготавливать более тысячи лет назад. Это натуральный продукт ферментации соевых бобов с морской солью, используемый в качестве добавки в суп, каши, овощи. Такая крупа, как перловка, и овощи - брокколи, капуста белокочанная, брюссельская, цветная, трава пшеницы, содержащая хлорофилл, и большинство зеленых овощей содержат естественную, натуральную форму фермента, необходимого для нормальной работы организма. Но если у вас нет никакой возможности употреблять сырую пищу хотя бы в ограниченном количестве, то пейте соки овощей, только сразу 5 видов (в одном стакане), можете принимать ферменты 1-3 раза в день во время еды в виде диетических добавок. Пищевые ферменты помогают сохранять энергию нашим органам, мышцам, тканям. [5]

1.3. Так ли нужны нам ферменты?

Ежедневно сталкиваясь с рекламой мезимов, фесталов, энзимов и прочих ферментов, многие приходят к выводу: их прием - неотъемлемая часть питания.

Бесспорно, тот, кто изобрел таблетированные ферменты, сделал для больных с нарушениями пищеварения неоценимый подарок. Если у человека по какой-нибудь причине прекратилась или затруднена выработка собственных ферментов, синтезированные ферменты животного или растительного происхождения благополучно заменяют их. А вот как быть людям практически здоровым, чье нарушение в питании носит эпизодический характер? В какой степени нужны им эти помощники?

- Когда в организм поступает пища, она вся состоит из белков, жиров, углеводов. Для их расщепления до компонентов, которые легко бы всасывались желудочно-кишечным трактом (белков - до аминокислот, жиров - до жирных кислот, углеводов - до простых углеводов) как раз и нужны ферменты, - объясняет диетолог центра "Вириа" Светлана Фус. - Одни вырабатываются в слюне, другие - поджелудочной железой, желудком, кишечником.

Пища, попадающая в организм, как правило, неоднородна, в ней всегда содержатся в разных пропорциях белки, жиры и углеводы, потому организм вырабатывает ферменты, способные "потрудиться" над всеми этими составляющими, и обязательно делает это в тех пропорциях, в которых белки, жиры, углеводы поступили. Очень важно, чтобы способность к выработке всего спектра ферментов сохранялась на протяжении всей жизни.[6]

Практическая часть. Вся информация содержится в Приложении 1.

Литература.

1. Ермолаев М.В. Биологическая химия. М.: Медицина, 1983, с. 92-Кемп П., Арис К. Введение в биологию. М.: Мир, 1988, с. 251-253;
2. Корсунская В.М., Мироненко Г.Н., Мокеева З.А., Верзилин Н.М. Уроки общей биологии. М.: Просвещение, 1986, с. 137-141;
3. Овчинников Ю.А., Шамин А.Н. Строение и функции белков. (Библиотека Детской энциклопедии.) М.: Педагогика, 1983, с. 49-74;
4. Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия-11. М.: Просвещение, 1998
5. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М. Мир, 1982, т1-3
6. Фергит Э. Структура и механизм действия ферментов. М. Мир, 1980,432с.
7. Клячко Л.Н., Ферменты - биологические катализаторы: основные принципы действия. Химия, 1997г.

Начнём с цитаты известного советского химика и инженера, академика Георгия Константиновича Борескова:

Неуютная картина, не правда ли? Поэтому сегодняшняя наша цель – разобраться, почему же Земля всё-таки выглядит более привычно для нашего глаза.

Для протекания многих химических реакций необходимы специальные условия. Чаще всего на скорость реакций влияют температура и давление. Чем они выше, тем быстрее протекает химическая реакция. Но её скорость можно увеличить, не изменяя внешних условий, а просто добавив к реагирующей смеси определённые вещества. Так, металлический родий почти в 10000 раз ускоряет разложение муравьиной кислоты на углекислый газ и водород. Такие вещества, увеличивающие скорость реакции, но не входящие в состав продуктов реакции, называются катализаторами.

В клетках живых организмов каждую секунду происходят тысячи химических реакций.
И это несмотря на то, что в живой клетке умеренная температура и нормальное давление. Например, бактерии из рода Азотобактер могут при обычных условиях разрывать прочнейшую молекулу азота, где атомы соединены тремя ковалентными связями и присоединять их к водороду. А для того, чтобы проделать то же самое человеку в промышленности, необходимо создать давление в 350 раз большее, чем на поверхности Земли и поднять температуру до 500 градусов Цельсия.
Естественно, бактерии не обходятся при этом без катализаторов. Кстати, люди также пытались применить их при получении аммиака. Перепробовав при этом более 20000 различных веществ.

Что же за всесильные вещества – эти катализаторы?

Катализаторами химических реакций в неживой природе могут быть самые различные вещества. Это и уже упомянутый нами экзотический родий, который используется для изготовления зеркал супермощных лазеров и обычный оксид марганца, применяемый для получения кислорода даже в школьной лаборатории.
Кроме того, неорганические катализаторы могут ускорять реакции с разными веществами. Например, родий не только эффективно разлагает муравьиную кислоту, но и борется с выбросами вредных оксидов азота в автомобильных катализаторах.

Другое дело – биологические, а значит, органические катализаторы. На них мы остановимся более подробно.
Многочисленные исследования прошлого нашей планеты говорят о том, что на начальном этапе зарождения жизни каталитической способностью обладали некоторые молекулы рибонуклеиновых кислот.

И тогда это свойство РНК имело очень важное значение. Сегодня же роль молекул РНК как катализаторов крайне мала. А основными биокатализаторами в клетке являются ферменты. Которых уже к 2013 году было описано более пяти тысяч видов.

Абсолютно все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов или энзимов, как их ещё называют. Это и фиксация углерода в процессе фотосинтеза, и расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, и синтез источника энергии для всех живых организмов – АТФ, и многое –многое другое.

Как вы помните, по химической природе биологические катализаторы относятся к белкам. Они могут быть как простыми, состоящими только из аминокислот, так и сложными, включающими белок и небелковую часть – простетическую группу. Простетическая группа фермента называется кофермент, а белковая часть – апофермент.

В роли коферментов выступают органические и неорганические вещества. Среди органических это могут быть витамины, например, аскорбиновая кислота. А из неорганических – ионы различных металлов. Например, ионы меди, железа, магния.

Ферменты ускоряют химические реакции за счёт тесного взаимодействия с молекулами исходных реагирующих веществ – так называемых субстратов. Зачастую размеры молекул субстратов значительно меньше размеров молекул самих ферментов, хотя, казалось бы, должно быть наоборот. Поэтому с субстратом или субстратами, потому что их может быть несколько, взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой её участок – активный центр фермента. Построен он чаще всего из нескольких аминокислотных остатков, которые образуют его уникальную структуру. Почему уникальную? Дело в том, что форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только те субстраты, структура которых подходит к структуре активного центра.

Магия этого процесса неизвестна до сих пор. Несмотря на то, что человечество в ближайшее время планирует полёты на Марс, оно не в состоянии разобраться со своим организмом. Но существует теория. Её выдвинул ещё в 1890 году немецкий химик Эмиль Фишер.

В этом комплексе молекула субстрата деформируется и в её структуре ослабляются определённые химические связи. Что приводит к облегчённому их разрыву и в конечном итоге к ускорению химической реакции.
После этого фермент-субстратный комплекс распадается на конечные продукты и свободный фермент, а активный центр последнего тут же готов принимать новые молекулы субстрата. Получаем такой же итог, как и в случае работы обычных химических катализаторов – скорость реакции увеличивается, а сам катализатор при этом не расходуется и может использоваться многократно.

Но в самом механизме работы органических и неорганических катализаторов есть кардинальное отличие. Каждый фермент действует только на определённый тип связи и ускоряет только одну определённую реакцию. То есть обладает специфичностью. Как вы поняли, специфичность объясняется соответствием активного центра только определённым субстратам. Поэтому, например, фермент мальтаза, разлагающий дисахарид мальтозу до двух молекул глюкозы оказывается не способным разрушать молекулы сахарозы. Несмотря на то, что сахароза также является дисахаридом.

Активирующее влияние на скорость ферментативной реакции оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы. Например, в желудке человека соляная кислота активирует фермент пепсин. Максимальная активность которого лежит в пределах рН от полутора до двух.
Ингибирование ферментов может быть обратимым и необратимым. Если вещество-ингибитор вызывает стойкое изменение пространственной структуры фермента, то такое ингибирование будет необратимым.
А вот обратимое ингибирование, в свою очередь, бывает двух типов. Давайте их рассмотрим.

С активным центром фермента могут связываться вещества, сходные по структуре с субстратом. Никакой реакции при этом нет, но между ингибиторами и субстратом происходит конкуренция за активный центр. Поэтому такой тип ингибирования называется конкурентным.

Конкурентное ингибирование широко используется в медицине. Антибиотики, противоопухолевые препараты, используемые в качестве лекарственных средств, являются конкурентными ингибиторами.

В неконкурентном ингибировании не участвуют вещества, сходные с субстратом. При таком типе ингибирования, молекулы ингибиторов присоединяются к регуляторному центру фермента. Это вызывает изменение пространственной структуры активного центра, что препятствует присоединению к нему молекул субстрата. Тем самым снижается скорость ферментативной реакции.

Уникальные способности ферментов уже много лет используются человеком в хозяйственной деятельности. В настоящее время развивается новая отрасль науки – промышленная энзимология. Которая, в свою очередь, является основой биотехнологии.
Мы уже упоминали об использовании ферментов в медицине. Фармацевтическая промышленность научилась производить искусственный аналог гормона надпочечников кортизола – преднизолон. Который используется при лечении ревматоидного артрита.
Широкое применение ферменты-энзимы находят также в пищевой промышленности. Их применяют в производстве сыров, соков, овощных и фруктовых пюре. Не обходится без применения ферментов хлебопечение, производство алкогольных напитков. Для улучшения вкуса, аромата и консистенции их применяют для обработки мяса.
В текстильной и кожевенной промышленности ферменты позволяют значительно увеличить выход овчины, а обработка кожи перед дублением делает её поверхность чистой, гладкой и тонкой.
Перспективным является применение ферментов, разлагающих целлюлозу. В результате этого из древесины, торфа, сельскохозяйственных и городских отходов можно получить ценные биотехнологические продукты: глюкозу, этанол, ацетон и другие. Особую актуальность это имеет в наши дни, когда проблема загрязнения окружающей среды выходит на передний план.

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система. Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.

Определение ферментов

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферменты-биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля). Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1). Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Механизм действия ферментов

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера

Активность ферментов

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

Классификация ферментов

Значение ферментов

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека. Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.

Из истории открытия ферментов

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис. 7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Домашнее задание

1. Что такое фермент?

2. Как ферменты работают?

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Если вы нашли ошибку или неработающую ссылку, пожалуйста, сообщите нам – сделайте свой вклад в развитие проекта.